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By Helmut Kindl (auth.)

ISBN-10: 3322911020

ISBN-13: 9783322911025

ISBN-10: 3528072547

ISBN-13: 9783528072544

Das vorliegende Buch könnte - der Auswahl der Abbildungen und dem roten Faden im textual content nach - einem angehenden Naturwissenschaftler, einem modernen Biologen oder Chemiker gewidmet sein. Es vermittelt einen Eindruck eines Bereiches der Chemie biolo­ gischer Systeme und erlaubt in der Folge einen Einstieg in die nicht immer leicht verständ­ liche Materie. Dieser Einstieg verlangt eigene Aktivität des Lesers und gelingt nicht spielend - wie dies ja auch selten bei einem Einstieg zu sein scheint. Der Einstieg wird aber durch Markierungen, Hinweise und viele Hilfsmittel, vor allem übersichtliche Zeich­ nungen, für den Anfänger intestine vorbereitet. Dem Interessierten - zum Einstieg Bereiten - habe ich versucht entgegenzukommen, durch eine vor allem auf die gute Übersicht zielende Einführung zu entsprechen. Warum sollten wir nicht zulassen, daß bei einer ersten Orientierung eine stark bildhafte Sprache und vereinfachende Panoramabilder als Lernmittel angeboten werden? Die Biochemie und ihre Randgebiete, die sich mit Chemie, Biologie und Physik über­ schneiden, haben viele Interessierte in ihren Bann gezogen. Es trifft auch häufig zu - und dies ist bei Wertung aller Zukunftsperspektiven ganz verständlich -, daß Studenten in diesem Fachgebiet einen Schwerpunkt innerhalb ihrer Ausbildung setzen wollen. Für all diese sei das vorliegende Büchlein die Ausstattung für den Einstieg in die Biochemie. Es ist nicht jedermanns Sache, mit einem 800 oder mehr Seiten langen und dicken Lehrbuch den Beginn zu wagen; diese Werke sollten einem späteren Stadium vorbehalten bleiben.

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Enzymkinetik 39 Bei Inkubation von A mit E3 und E4 müßten wir erwarten, daß alles A in F überführt wird. Da aber ein Enzym das thermodynamische Gleichgewicht nicht verändert, kann der Katalysator E4 natürlich F auch nicht in D zurückführen. Der Katalysator erhöht die Reaktionsgeschwindigkeit der Hin- und der Rückreaktion, ändert aber nichts an den thermodynamischen Charakteristika. Der eigentlichen Reaktion, die ein Enzym katalysieren soll, ist eine sehr spezifische Wechselwirkung und Bindung des Substrats an das Enzym vorgelagert.

B. Lecithin) und Glykolipide. 0 - - ". polar I gestreckt zwischen 2 Nadeln Lipidtröpfchen in Wasser Lipid an der Oberfläche zwischen Wasser und Luft Film . Monoschicht Luft Wasser Bild 1-35: Mögliche stabile Anordnungen zwischen amphipathischen Lipiden und der wäßrigen Phase. Am Beispiel von Phosphatidylcholin wird gezeigt, wie die Tatsache , daß es sich um amphipathische Moleküle handelt - die hydrophobe Bereiche und hydrophile, dem Wasser zuordenbare Bezirke gleichzeitig besitzen - , zwangsläufig zu bestimmten Anordnungen führt.

B. B. Phosphotransferasen o -OPOo o o -OPOo -OPO 0- R- OPO 0- + HYDROLASEN //0 R-C 'OH l . B, Esterasen + HO R LYASEN l . B. B. Adolase H H OH R- C-C-R R-C-H OH OH H ISOMERASEN l . B. Rocemosen L -Aminosöure - D -Aminosöure LIGA SEN l ,B. CoA-ligasen ~O R-C, + OH HSCoA ~ ('\ ATP o // R-(" -""SCoA 38 Kapitel 2 Enzyme als Katalysatoren Es wurde bereits betont, daß die Arbeitsfähigkeit eines Systems davon abhängt, wie weit es von der Gleichgewichtssituation entfernt ist. Eine im Gleichgewicht befindliche Reaktion kann wieder weiter ablaufen, wenn durch Kombination mit anderen Reaktionen oder durch Entfernen des Produktes das System aus dem Gleichgewicht gebracht und damit wieder arbeitsfähig wird.

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Biochemie — ein Einstieg by Helmut Kindl (auth.)


by Michael
4.1

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